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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Biomembran</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Biomembran</span></h1>

</header>

</div>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Untergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a><br><a href="Endomembransystem" title="Endomembransystem">Endomembransystem</a><br><a href="%C3%84u%C3%9Fere_Membran" title="Äußere Membran">Äußere Membran</a><br><a href="Doppelmembran" title="Doppelmembran">Doppelmembran</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0016020">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

<p>Eine <b>Biomembran</b> ist eine <a href="Membran_(Trennschicht)" title="Membran (Trennschicht)">Trennschicht</a>, die ein <a href="Zellkompartiment" title="Zellkompartiment">Zellkompartiment</a> umgibt oder als <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a> den Innenraum einer <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> vom Außenraum abgrenzt. Innerhalb der Zelle trennen unterschiedlich aufgebaute Biomembranen das Innere von <a href="Organell" title="Organell">Organellen</a> oder <a href="Vakuole" title="Vakuole">Vakuolen</a> vom <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a>. Eine Biomembran hat durch Membrankomponenten eine aktive Rolle beim selektiven Transport von <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Molekülen</a> und der Übermittlung von Informationen zwischen den beiden <a href="Zellkompartiment" title="Zellkompartiment">Kompartimenten</a>, zwischen denen sich diese Biomembran befindet. Biomembranen sind essentiell in allen <a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a>.<sup id="cite_ref-PMID26504250_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID26504250-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Biomembranen sind in unterschiedlichen Bereichen unterschiedlich zusammengesetzt (asymmetrisch aufgebaut), für nur manche Stoffe durchlässig (semipermeabel) sowie flüssig und daher flexibel.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Asymmetrie">Asymmetrie</h3></div>

<p>Eine Biomembran besitzt eine geschlossene Oberfläche und umschließt einen Raum. Nicht in sich geschlossene Membranen kommen in intakten Zellen nicht vor. Aufgrund des <a href="Hydrophober_Effekt" class="mw-redirect" title="Hydrophober Effekt">hydrophoben Effekts</a> schließen sich Perforationen wieder selbsttätig, z. B. nach Durchstechen mit einer <a href="Mikrokapillare" title="Mikrokapillare">Mikrokapillare</a>. Biomembranen sind asymmetrisch: sie haben eine dem Cytoplasma zugewandte <i>plasmatische Seite</i> (P-Seite) und eine <i>extraplasmatische Seite</i> (E-Seite).<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Zusammensetzungen der P- und E-Seite unterscheiden sich<sup id="cite_ref-PMID26232661_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID26232661-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und spiegeln die unterschiedlichen Funktionen wieder.<sup id="cite_ref-PMID26098517_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID26098517-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Asymmetrie bleibt beim <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikeltransport</a> erhalten, beispielsweise bei einer <a href="Endozytose" title="Endozytose">Endo-</a> oder <a href="Exozytose" title="Exozytose">Exozytose</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Permeabilität"><span id="Permeabilit.C3.A4t"></span>Permeabilität</h3></div>

<p>Da die Biomembran vor allem eine Trennschicht zwischen verschiedenen Bereichen darstellt, ist sie für die meisten Moleküle undurchlässig. Kleinere <a href="Lipophil" class="mw-redirect" title="Lipophil">lipophile</a> Moleküle können frei durch die Lipiddoppelschicht der Membran diffundieren, wie zum Beispiel <a href="Kohlendioxid" class="mw-redirect" title="Kohlendioxid">Kohlendioxid</a>, <a href="Alkohole" title="Alkohole">Alkohole</a> und <a href="Harnstoff" title="Harnstoff">Harnstoff</a>. Um die Durchlässigkeit der Membran für lipophobe Teilchen wie Wasser, oder große Teilchen wie <a href="Ion" title="Ion">Ionen</a> (mit <a href="Hydrath%C3%BClle" class="mw-redirect" title="Hydrathülle">Hydrathülle</a>) oder <a href="Zucker" title="Zucker">Zuckermoleküle</a> zu ermöglichen, sind in die Membran verschiedene <a href="Transportprotein" title="Transportprotein">Transportproteine</a> eingelagert, die für den Transport bestimmter Stoffe zuständig sind. Deshalb spricht man von <a href="Selektive_Permeabilit%C3%A4t" title="Selektive Permeabilität">selektiver Permeabilität</a>.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Fluidität"><span id="Fluidit.C3.A4t"></span>Fluidität</h3></div>

<p>Die Fluidität einer Biomembran hängt von der <a href="Temperatur" title="Temperatur">Temperatur</a> ab. Eine Membran aus Phosphatidylcholin und Phosphatidylethanolamin, deren Fettsäurereste gesättigt sind, wäre bei 37 °C recht fluid. In diesem Zustand könnte man die Membran als zweidimensionalen <a href="Fl%C3%BCssigkristall" title="Flüssigkristall">Flüssigkristall</a> betrachten. Die Längsachsen der Phospholipide richten sich parallel aus, die Phospholipide selbst können sich drehen und in der Ebene frei bewegen. Bis zu einer gewissen Temperatur, der <a href="Phasen%C3%BCbergang" title="Phasenübergang">Phasenübergangstemperatur</a>, ist die Bewegung der Phospholipide stark eingeschränkt und die Membraneigenschaften ändern sich, denn der Zustand ähnelt jetzt eher dem eines gefrorenen <a href="Gel" title="Gel">Gels</a>. Die Übergangstemperatur hängt von der Art der Lipide ab; je kürzer sie sind und je mehr <a href="Doppelbindung" title="Doppelbindung">Doppelbindungen</a> sie enthalten, desto geringer ist sie. Cholesterin stört die gewöhnliche Struktur der Membran und verringert die Mobilität der Membranlipide. Die Übergangstemperatur ist dann nicht mehr eindeutig zu bestimmen. Bei tierischen Zellen sorgt das Lipid Cholesterin, selbst bei Temperaturschwankungen, für einen Beibehalt des Flüssigkeitszustandes. Die Spannung der Biomembran wird durch das Helfrich-Modell beschrieben.<sup id="cite_ref-PMID24560031_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID24560031-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die Fluidität einer Biomembran liegt zwischen starr und flüssig und erlaubt so eine gewisse Struktur. Lipide und Membranproteine können sich innerhalb der Ebene der Biomembran relativ frei bewegen.<sup id="cite_ref-PMID36738265_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID36738265-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Membranproteine können sich zu funktionalen Einheiten zusammenlagern und später wieder trennen. Dies ist zum Beispiel wichtig für die Photosynthese. Fluidität spielt auch eine große Rolle bei der Membrangenese und ist wichtig für viele grundlegende Prozesse wie <a href="Zellteilung" title="Zellteilung">Zellteilung</a>, <a href="Zellwachstum" title="Zellwachstum">Zellwachstum</a>, <a href="Sekretion" title="Sekretion">Sekretion</a> etc. Während die Temperatur oft schwankt, muss die Membranfluidität dabei konstant bleiben. Um dies zu erreichen, können die Membranlipide modifiziert werden: Möglich ist ein Austausch von Phospholipiden; <a href="Desaturase" class="mw-redirect" title="Desaturase">Desaturasen</a> können aus Einfachbindungen Doppelbindungen bilden, Phosphatrückgrat und Lipidschwänze der Phospholipide können umverteilt werden und es kann ein höherer Anteil an ungesättigte Fettsäuren produziert werden als vorher. So ist speziell <a href="Wechselwarm" class="mw-redirect" title="Wechselwarm">wechselwarmen</a> Lebewesen eine Umweltanpassung möglich.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Typen">Typen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Zellmembran">Zellmembran</h3></div>

<p><a href="Phosphatidylserin" title="Phosphatidylserin">Phosphatidylserin</a> ist üblicherweise bei Eukaryoten auf der P-Seite und seine Konzentration nimmt bei der <a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a> auf der E-Seite zu, wodurch über Annexin V <a href="Makrophagen" class="mw-redirect" title="Makrophagen">Fresszellen</a> zur Beseitigung aktiviert werden. <a href="Glykolipid" class="mw-redirect" title="Glykolipid">Glykolipide</a> kommen auf der E-Seite vor, und aufgrund der großen hydrophilen <a href="Glykosylierung" title="Glykosylierung">Glykosylierung</a> tritt kaum ein Wechsel von Glykolipiden zur P-Seite auf.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Inneres_Membransystem">Inneres Membransystem</h3></div>

<p>Das innere Membransystem umfasst verschiedene Zellkomparimente oder Organellen ausschließlich in eukaryotischen Zellen, welche von Biomembranen umgeben sind. Dazu gehören: die <a href="Kernh%C3%BClle" title="Kernhülle">Kernmembran</a>, das <a href="Endoplasmatisches_Retikulum" title="Endoplasmatisches Retikulum">endoplasmatische Retikulum</a>, der <a href="Golgi-Apparat" title="Golgi-Apparat">Golgi-Apparat</a>, <a href="Lysosom" title="Lysosom">Lysosomen</a>, <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikel</a>, <a href="Endosom" title="Endosom">Endosomen</a> und die <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Plasmamembran</a>. Die meisten Proteine, die für Organellen des inneren Membransystems vorgesehen sind, werden <a href="Cotranslationaler_Proteintransport" title="Cotranslationaler Proteintransport">cotranslational</a> ins endoplasmatische Retikulum transportiert und von dort über den <a href="Sekretorischer_Weg" class="mw-redirect" title="Sekretorischer Weg">sekretorischen Weg</a> im inneren Membransystem transportiert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

<p>Biomembranen bestehen aus <a href="Lipide" title="Lipide">Lipiden</a> und <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a>. An die Proteine und Lipide können <a href="Kohlenhydrat" class="mw-redirect" title="Kohlenhydrat">Kohlenhydratketten</a> geknüpft sein (Glykosylierung). Der Lipidanteil bildet als <a href="Lipiddoppelschicht" class="mw-redirect" title="Lipiddoppelschicht">Lipiddoppelschicht</a> die Grundsubstanz der Membran und ist für ihre besonderen <a href="Physikalische_Chemie" title="Physikalische Chemie">physikochemischen</a> Eigenschaften verantwortlich. Insbesondere wirkt diese Doppelschicht als passive und flexible Trennschicht. <a href="Steroide" title="Steroide">Steroide</a> wie das <a href="Cholesterin" title="Cholesterin">Cholesterin</a> verfestigen Membrane konzentrationsabhängig. Darüber hinaus sind auf und innerhalb der Membran Proteine verteilt, welche die aktiven Funktionen der Membran übernehmen. Die Proteine haben nur eine sehr geringe Stützfunktion der Biomembran, da sie durch die Lipidschichten schwimmen, bestimmen aber, welche anderen Proteine in Form von <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexen</a> gebunden bleiben.

</p><p>Die Lipiddoppelschicht einer Biomembran ist normalerweise flüssig, d. h. die Lipide und Proteine sind in der Ebene der Membran recht beweglich. Ein Austausch von Lipiden zwischen den beiden Schichten oder gar ein Lösen eines Lipids von der Membran ist sehr selten. Eine gezielte Bewegung von einer Membranseite zur anderen (<i><a href="Flipflop_(Zellbiologie)" title="Flipflop (Zellbiologie)">Flipflop</a></i>) ist normalerweise nur unter dem aktiven Mitwirken von speziellen <a href="Transportprotein" title="Transportprotein">Transportproteinen</a> (sogenannte <a href="Flippase" class="mw-redirect" title="Flippase">Flippasen</a> und Floppasen) unter Verbrauch von <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">Adenosintriphosphat</a> (ATP) möglich (primärer <a href="Aktiver_Transport" class="mw-redirect" title="Aktiver Transport">aktiver Transport</a>). Dabei transportieren Flippasen Lipide von der Außenseite der Plasmamembran zur cytosolischen Seite. Floppasen sind klassische ABC-Transporter und befördern Membranlipide von der cytosolischen Seite der Plasmamembran nach außen. Weitere Transporter für Membranlipide sind Scramblasen, die allerdings nicht ATP-abhängig Membranlipide in Richtung ihres Konzentrationsgradienten austauschen, bis sich ein Gleichgewicht eingestellt hat (<a href="Passiver_Transport" class="mw-redirect" title="Passiver Transport">passiver Transport</a>).

</p><p>Wie flüssig die Lipiddoppelschicht ist, hängt vor allem von der Anzahl der <a href="Doppelbindung" title="Doppelbindung">Doppelbindungen</a> in den hydrophoben Kohlenwasserstoffketten der Lipide ab. Einige <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a><sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> nutzen auch Kettenverzweigungen. Je mehr Doppelbindungen, je kürzer die Kette und je höher die Temperatur, desto flüssiger ist die Membran. Andererseits wird der Grad der Flüssigkeit durch andere eingelagerte Moleküle bestimmt. Cholesterin zum Beispiel vermindert einerseits die Fluidität, verhindert aber bei niedrigen Temperaturen, dass sich die Membran <a href="Gel" title="Gel">gelartig</a> verfestigt.

</p><p>Biomembranen können anhand ihrer <a href="Dichte_(Physik)" class="mw-redirect" title="Dichte (Physik)">Dichte</a> charakterisiert werden; sie liegt meist zwischen 1,12 und 1,22 g·cm<sup>−3</sup>. Die Dichte ist vom Gewichtsverhältnis der Proteine zu den Lipiden abhängig: je nach Funktion der Membran werden Werte von 0,25 (<a href="Myelin" title="Myelin">Myelinmembran</a>, geringer Proteinanteil), 1,3 (Plasmamembran von <a href="Erythrozyten" class="mw-redirect" title="Erythrozyten">Erythrozyten</a>), 2,5 (Plasmamembran von <a href="E._coli" class="mw-redirect" title="E. coli">E. coli</a>), 2,9 (Innere <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrienmembran</a>) bis hin zu einem Wert von 5 in der <a href="Purpurmembran" class="mw-redirect" title="Purpurmembran">Purpurmembran</a> bei <a href="Halobacterium" title="Halobacterium">Halobacterium</a> (hoher Proteinanteil) gefunden.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> In bestimmten Arten von Zell<a href="Organell" title="Organell">organellen</a> (<a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a>, <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrium</a>, <a href="Plastid" title="Plastid">Plastid</a>) treten Biomembranen als <a href="Doppelmembran" title="Doppelmembran">Doppelmembran</a> auf.

</p><p><a href="Vitamin_E" title="Vitamin E">Vitamin E</a> ist ein <a href="Antioxidans" title="Antioxidans">Antioxidans</a> (wie <a href="Ascorbins%C3%A4ure" title="Ascorbinsäure">Vitamin C</a>) und schützt die ungesättigten Kohlenwasserstoffketten der Lipide der Biomembran vor der Zerstörung durch freie Radikale (<a href="Lipidperoxidation" title="Lipidperoxidation">Lipidperoxidation</a>). Von den drei für Zellen typischen Oxidantien kann bei neutralen pH-Werten <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a> Biomembranen sehr gut passieren (<a href="Permeabilit%C3%A4t_(Materie)" title="Permeabilität (Materie)">Permeabilitätskoeffizient</a> P = 40–120 cm/s), <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> nur wenig (P = 1,6 × 10<sup>-3</sup> cm/s) und <a href="Superoxid" class="mw-redirect" title="Superoxid">Superoxid</a> nicht (P < 10<sup>-7</sup> cm/s).<sup id="cite_ref-PMID40091849_10-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID40091849-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Phospholipiddoppelschicht">Phospholipiddoppelschicht</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Lipiddoppelschicht" class="mw-redirect" title="Lipiddoppelschicht">Lipiddoppelschicht</a></i></div><p> Die Lipiddoppelschicht besteht größtenteils aus <a href="Amphiphil" class="mw-redirect" title="Amphiphil">amphiphilen</a> <a href="Phospholipide" title="Phospholipide">Phospholipiden</a>, die eine <a href="Hydrophil" class="mw-redirect" title="Hydrophil">hydrophile</a> Kopfgruppe und eine <a href="Hydrophob" class="mw-redirect" title="Hydrophob">hydrophobe</a> Schwanzgruppe (meistens <a href="Kohlenwasserstoff" class="mw-redirect" title="Kohlenwasserstoff">Kohlenwasserstoffketten</a>) besitzen. In Wasser bildet sich, als eine Folge des <a href="Hydrophober_Effekt" class="mw-redirect" title="Hydrophober Effekt">hydrophoben Effektes</a>, eine Doppelschicht, bei der die hydrophoben Schwänze nach innen und die hydrophilen Köpfe nach außen zeigen. Wegen des hydrophoben Kerns ist eine solche Lipiddoppelschicht nahezu undurchlässig für Wasser und wasserlösliche Moleküle, gleichzeitig aber sehr flexibel und mechanisch schwer zu zerstören. Aus diesem Grund hinterlässt selbst ein Einstich mit einer Pipette kein Loch in der Membran. Dafür kann sie durch Lipidlösungsmittel und <a href="Lipasen" title="Lipasen">Lipasen</a> zerstört werden. Membranen sind aus drei Haupttypen von Lipiden aufgebaut: Phosphoglyceride, Sphingolipide und Cholesterin.

</p><div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Phospholipide">Phospholipide</h4></div>

<p><a href="Phospholipide" title="Phospholipide">Phospholipide</a> zeichnen sich durch eine <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphatgruppe</a> aus, sie machen den Hauptteil der Membranlipide aus. Meistens besitzen sie ein Grundgerüst aus <a href="Glycerin" title="Glycerin">Glycerin</a>, „quer“ zur Membran, daher nennt man sie Phosphoglyceride. Zwei der drei <a href="Hydroxygruppe" title="Hydroxygruppe">Hydroxygruppen</a> des Glycerins sind mit hydrophoben Fettsäuren verestert, die dritte mit einer hydrophilen Phosphatgruppe. Die Phosphatgruppe kann einen weiteren Substituenten tragen. Tut sie das nicht, was in Membranen fast nicht vorkommt, würde das Molekül <a href="Phosphatids%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Phosphatidsäure">Phosphatidsäure</a> genannt. Als Substituent häufig ist <a href="Cholin" title="Cholin">Cholin</a>, was zu <a href="Phosphatidylcholin" class="mw-redirect" title="Phosphatidylcholin">Phosphatidylcholin</a> (PC) führt, oder aber auch <a href="Ethanolamin" class="mw-redirect" title="Ethanolamin">Ethanolamin</a>, führt zu <a href="Phosphatidylethanolamin" class="mw-redirect" title="Phosphatidylethanolamin">Phosphatidylethanolamin</a> (PE), Serin, führt zu <a href="Phosphatidylserin" title="Phosphatidylserin">Phosphatidylserin</a> (PS) oder <a href="Inositol" class="mw-redirect" title="Inositol">Inositol</a>, führt zu <a href="Phosphatidylinositol" class="mw-redirect" title="Phosphatidylinositol">Phosphatidylinositol</a> (PI). Es gilt, dass alle beschriebenen Moleküle aus einer hydrophilen Kopfgruppe bestehen, dem Phosphat mit Substituenten und einem hydrophoben Schwanz, einer unverzweigten Fettsäure aus 16 bis 20 Atomen. Je nach Anzahl der Doppelbindungen in der Fettsäure unterscheidet man gesättigte <a href="Fetts%C3%A4uren" title="Fettsäuren">Fettsäuren</a> (keine <a href="Doppelbindung" title="Doppelbindung">Doppelbindungen</a>), einfach ungesättigte (eine Doppelbindung), bis hin zu vielfach ungesättigten. In Eukaryoten werden Phospholipide auf der plasmatischen Seite des <a href="Endoplasmatisches_Retikulum" title="Endoplasmatisches Retikulum">endoplasmatischen Retikulums</a> fertiggestellt.<sup id="cite_ref-Alberts_11-0" class="reference"><a href="#cite_note-Alberts-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der Transport auf die extraplasmatische Seite erfolgt selektiv durch <a href="Flippase" class="mw-redirect" title="Flippase">Flippasen</a>, ebenso wie die Aufrechterhaltung der Ungleichverteilung (Asymmetrie) der Phospholipide.<sup id="cite_ref-Alberts_11-1" class="reference"><a href="#cite_note-Alberts-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Sphingolipide">Sphingolipide</h4></div>

<p>Ein <a href="Sphingolipide" title="Sphingolipide">Sphingolipid</a> ist eine Verbindung aus einem <a href="Sphingosin" title="Sphingosin">Sphingosin</a>, das über seine Aminogruppe mit einer Fettsäure verknüpft ist. Die Hydroxygruppe kann mit verschiedenen Gruppen <a href="Ester" title="Ester">verestert</a> sein, ohne Veresterung ergeben sich <a href="Ceramid" class="mw-redirect" title="Ceramid">Ceramide</a>, eine Veresterung mit <a href="Phosphocholin" class="mw-redirect" title="Phosphocholin">Phosphocholin</a> ergibt <a href="Sphingomyelin" class="mw-redirect" title="Sphingomyelin">Sphingomyelin</a> und mit <a href="Saccharide" class="mw-redirect" title="Saccharide">Sacchariden</a> ergeben sich <a href="Glycosphingolipide" title="Glycosphingolipide">Glycosphingolipide</a>. Sphingolipide sind ebenfalls <a href="Amphipathisch" class="mw-redirect" title="Amphipathisch">amphipathisch</a> und ähneln darin den Phospholipiden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Cholesterin">Cholesterin</h4></div>

<p>In tierischen Membranen kann bis zu 40 % <a href="Cholesterin" title="Cholesterin">Cholesterin</a> enthalten sein (<a href="Stoffmengenanteil" title="Stoffmengenanteil">Stoffmengenanteil</a>), weniger bei Pflanzen und bei Bakterien gar nicht.<sup id="cite_ref-PMID15726825_12-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID15726825-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Cholesterin ist klein und wenig amphipathisch, aus diesem Grund befindet sich auch nur die Hydroxygruppe an der Membranoberfläche und der Rest des Moleküls in der Membran. Das starre Ringsystem des Cholesterins behindert den Fluss der Lipidschicht, macht diese also starrer.<sup id="cite_ref-Molekulare_Zellbiologie_13-0" class="reference"><a href="#cite_note-Molekulare_Zellbiologie-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Membranproteine">Membranproteine</h3></div>

<p>Verschiedene Arten von <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteinen</a>, die in die Lipiddoppelschicht eingelagert sind, sorgen über <a href="Protein-Lipid-Interaktion" title="Protein-Lipid-Interaktion">Protein-Lipid-Interaktionen</a> für unterschiedliche Eigenschaften der Biomembranen. Auch die beiden Seiten einer Biomembran können sich durch die Anordnung der Membranproteine stark unterscheiden. Während beispielsweise <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptoren</a> für Zell-Zell-Kommunikation und für Detektion von Umweltveränderung nach außen hin gerichtet sind, weisen an Reaktionen beteiligte Enzyme nach innen (sie liegen also im Cytoplasma).

</p><p>Viele Proteine sind am <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Membrantransport</a> beteiligt, d. h. am Stoffaustausch und der Signalübertragung über spezifische Rezeptoren. Gut untersucht ist eine Vielzahl von Membranproteinen, die unterschiedliche Zellarten und deren Reifestadien charakterisieren und sich von Individuum zu Individuum unterscheiden können (zum Beispiel <a href="Blutgruppe" title="Blutgruppe">Blut-</a> und <a href="Human_Leukocyte_Antigen" class="mw-redirect" title="Human Leukocyte Antigen">Gewebegruppen</a>). Dazu gehören auch Moleküle (meist Glykoproteine), die nach dem <a href="Schl%C3%BCssel-Schloss-Prinzip" title="Schlüssel-Schloss-Prinzip">Schlüssel-Schloss-Prinzip</a> zur Eigen-Fremd-Unterscheidung beitragen.

</p><p>Nach dem <a href="Fl%C3%BCssig-Mosaik-Modell" title="Flüssig-Mosaik-Modell">Flüssig-Mosaik-Modell</a> sind die Membranproteine nicht starr in der Membran fixiert, sondern zu hochdynamischen Ortsveränderungen innerhalb der Membran fähig. Diese Dynamik bildet die Voraussetzung für die Auslösung von Signalketten auf Zellebene sowohl intrazellulär als auch zwischen kooperierenden Zellen.

</p><p>Eine Einteilung der Membranproteine ist nach ihrer Verankerung in der Lipiddoppelschicht möglich:

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Integrale_Proteine">Integrale Proteine</h4></div>

<p>Durch Gensequenzierung vermutet man, dass 30 % aller kodierten Proteine integrale Proteine sind. Integrale Proteine durchqueren als <a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembranproteine</a> beide Lagen der Lipiddoppelschicht, manche einfach, andere mit mehreren Schleifen. Dabei ragen Anteile des Proteins aus der Membran heraus. Integrale Proteine sind ebenso wie Phospholipide amphipathisch. Domänen innerhalb der Membran sind hydrophob, der Aminosäurerest wechselwirkt hier mit den Lipidketten. Diese ungerichteten Kräfte allein würden jedoch nicht für eine Stabilisierung ausreichen; bei vielen Proteinen wechselwirkt ein Streifen meist basischer Reste mit den geladenen Kopfgruppen der Phospholipide. Der weitere Anteil, der aus der Membran herausragt, wechselwirkt mit dem umgebenden Wasser und den darin gelösten Stoffen. Integrale Proteine sind nicht unbedingt fest in der Membran verankert, sondern können auch frei beweglich sein. Die Beweglichkeit von Membranproteinen wird durch das <a href="Saffman-Delbr%C3%BCck-Modell" title="Saffman-Delbrück-Modell">Saffman-Delbrück-Modell</a> beschrieben.<sup id="cite_ref-PMID1059096_14-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID1059096-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Periphere_Proteine">Periphere Proteine</h4></div>

<p><a href="Membranst%C3%A4ndiges_Protein" title="Membranständiges Protein">Periphere Proteine</a> können sich auf der Innen- und Außenseite der Membran befinden.<sup id="cite_ref-15" class="reference"><a href="#cite_note-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Sie sind durch eine Mischung aus elektrostatischen und hydrophoben Wechselwirkungen sowie anderen, nichtkovalenten Bindungen an diese oder an integrale Proteine temporär angelagert. Die Anlagerung ist dynamisch, je nach Bedingung können sie gebunden oder gelöst werden. Um sie zu gewinnen, muss die Membran nicht zerstört werden; eine hochkonzentrierte Salzlösung reicht, um sie in Lösung zu bringen, da diese die elektrostatischen Wechselwirkungen schwächt.<sup id="cite_ref-16" class="reference"><a href="#cite_note-16"><span class="cite-bracket">[</span>16<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Als Beispiel am besten untersucht sind auf cytoplasmatischer Seite Proteine, die als Fibrillen so etwas wie ein Skelett bilden, solche, die Beschichtungen bilden und Enzyme. Periphere Proteine außerhalb gehören meist zur extrazellulären Matrix. Integrale und periphere Proteine können posttranslational modifiziert werden durch Bindung an Fettsäurereste, <a href="Prenylierung" title="Prenylierung">Prenylierung</a> oder einen <a href="GPI-Anker" title="GPI-Anker">GPI-Anker</a>.

</p><p>Lipidverankerte Proteine zählen zu den peripheren Proteinen und ragen somit ebenfalls nicht durch die Membran hindurch, sind aber kovalent mit einem in die Membran eingelagerten Lipidmolekül verbunden. Man unterscheidet verschiedene Arten (u. a. Prenylierung (<a href="Farnesylierung" title="Farnesylierung">Farnesylierung</a>, <a href="Geranylgeranylierung" title="Geranylgeranylierung">Geranylgeranylierung</a>), S-Acylierung oder Myristoylierung), viele jedoch sind GPI-verankert. Proteine mit einem GPI-Anker befinden sich an der Außenseite der Plasmamembran.<sup id="cite_ref-Molekulare_Zellbiologie_13-1" class="reference"><a href="#cite_note-Molekulare_Zellbiologie-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Lipidflöße"><span id="Lipidfl.C3.B6.C3.9Fe"></span>Lipidflöße</h4></div>

<p>In der Biomembran sind Lipidmoleküle nicht gleichmäßig verteilt, sondern es existieren Mikrodomänen mit besonderer Lipidzusammensetzung. Speziell Cholesterin und Sphingolipide neigen zu solch einem Zusammenschluss. Manche Proteine, wie solche mit GPI-Anker, sammeln sich vermutlich in solchen Bereichen an, während andere dort besonders selten zu finden sind. Vermutlich sind Lipidflöße sehr klein und in einem ständigen Prozess der Auflösung und Neubildung begriffen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<p>Das <a href="Zytoplasma" class="mw-redirect" title="Zytoplasma">Zytoplasma</a> im Inneren einer Zelle wird durch eine Biomembran nach außen abgegrenzt. Diese nennt man <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a>, <i>Plasmamembran</i>, <i>Plasmalemma</i> oder <i>Membrana cellularis</i>. Biomembranen besitzen die folgenden Aufgaben:

</p>

<dl><dt>Kompartimentierung</dt>

<dd>Jede Biomembran stellt aus energetischen Gründen eine lückenlose Schicht dar. Bei mehreren Membranen ergeben sich somit automatisch voneinander getrennte Räume, sogenannte Kompartimente. Die meisten Zellen enthalten Reaktions- und Speicherräume (<a href="Zellkompartiment" title="Zellkompartiment">Kompartimente</a>), wie zum Beispiel die <a href="Zellorganell" class="mw-redirect" title="Zellorganell">Zellorganellen</a> und <a href="Vakuole" title="Vakuole">Vakuolen</a> mit sehr unterschiedlichen chemischen Eigenschaften. In den unterschiedlichen Kompartimenten befinden sich sehr unterschiedliche Stoffe. Somit sind sehr unterschiedliche, z. T. sogar gegensätzliche Prozesse zur gleichen Zeit möglich, die sich nicht gegenseitig beeinträchtigen, wie Kohlenhydratauf- und -abbau. Des Weiteren wird eine individuelle <i>Regulation</i> möglich.</dd>

<dt>Gerüst für biochemische Aktivität</dt>

<dd>Für spezifische Reaktionen ist die exakte Ausrichtung der Moleküle gegeneinander notwendig, da bestimmte Wechselwirkungen eingegangen werden müssen. In Lösung ist diese exakte Ausrichtung nicht möglich. Biomembranen bieten nun ein Gerüst, an dem Moleküle effektiv miteinander wechselwirken und reagieren können. Wichtige Reaktionen wären sonst nicht möglich; der Multienzymkomplex der <a href="Atmung" title="Atmung">Atmungskette</a> und der <a href="Photosynthese" title="Photosynthese">Photosynthese</a> sind beispielsweise in der Membran verankert.</dd>

<dt>Selektive Permeabilität</dt>

<dd>Teilchen durchdringen Membranen nicht ungehindert, sondern können ausgewählt und eventuell zurückgehalten werden.</dd>

<dt>Transport gelöster Stoffe</dt>

<dd>Moleküle können von der einen Seite der Membran auf die andere Seite transportiert werden, auch gegen ein <a href="Konzentrationsgef%C3%A4lle" title="Konzentrationsgefälle">Konzentrationsgefälle</a> (also aktiv). So können Nährstoffe in der Zelle angereichert werden. Ionen können auch quer zur Membran transportiert werden, dies spielt eine große Rolle für Nerven und Muskeln.</dd>

<dt>Reaktion auf externe Signale</dt>

<dd>Die Plasmamembran ist wichtig für eine Reaktion auf externe Reize (also für die Signalübertragung). In der Membran liegen Rezeptoren. Diffundiert ein bestimmtes Molekül in ihre Nähe (ein Ligand) können sich beide auf Grund ihrer komplementären Struktur verbinden und der Rezeptor gibt ein Signal an die Zelle ab. Unterschiedliche Rezeptoren erkennen unterschiedliche <a href="Ligand" title="Ligand">Liganden</a>, sodass die Zelle so Informationen über ihre Umwelt aufnehmen kann. Reaktionen auf die Umwelt wären durch eine Veränderung der Enzymtätigkeit den Stoffwechsel anzupassen, Speicherstoffe freizusetzen oder sogar Selbstmord zu begehen.</dd>

<dt>Interzelluläre Wechselwirkung</dt>

<dd>Die Plasmamembran ist die Außenschicht der Zelle. Bei Vielzellern tritt eine Zelle über die Plasmamembran mit ihren Nachbarzellen in Wechselwirkung. So können Zellen z. B. aneinander haften oder Signale und Material austauschen.</dd>

<dt>Energieumwandlung</dt>

<dd>Membranen wirken mit an Energieumwandlungen wie der Photosynthese und dem Kohlenhydratabbau. Bei Eucaryoten findet ersteres in den <a href="Chloroplast" title="Chloroplast">Chloroplasten</a> statt, letzteres in den <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrien</a>.</dd>

<dt>Oberflächenvergrößerung</dt>

<dd>Kleine Ausstülpungen der Biomembran, sogenannte <a href="Mikrovilli" title="Mikrovilli">Mikrovilli</a>, vergrößern die Zelloberfläche und so die Fläche an der gearbeitet werden kann, da an der Biomembran besonders intensiv Stoffwechsel stattfindet.<sup id="cite_ref-Molekulare_Zellbiologie_13-2" class="reference"><a href="#cite_note-Molekulare_Zellbiologie-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendungen">Anwendungen</h2></div>

<p>Mit <a href="Zellpenetrierendes_Peptid" title="Zellpenetrierendes Peptid">zellpenetrierenden Peptiden</a> können einzelne Proteine durch Biomembranen geschleust werden. Durch <a href="Fusogenes_Protein" title="Fusogenes Protein">fusogene</a> Proteine können zwei parallelisierte Biomembranen verschmolzen werden. Bei einer <a href="Lipofektion" title="Lipofektion">Lipofektion</a> werden kationische Lipide verwendet, um <a href="Nukleins%C3%A4uren" title="Nukleinsäuren">Nukleinsäuren</a> in Zellen einzuschleusen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<ul><li>1895 <i><a href="Charles_Ernest_Overton" class="mw-redirect" title="Charles Ernest Overton">Charles Ernest Overton</a></i> nahm an, dass die Biomembranen aus Lipiden bestehen. Dieses schloss er aus Beobachtungen, dass lipophile (fettlösliche) Substanzen, zum Beispiel bestimmte Narkosemittel, sehr viel einfacher in Zellen gelangen können als solche Stoffe, die lipophob sind.</li>

<li>1917 <i><a href="Irving_Langmuir" title="Irving Langmuir">Irving Langmuir</a></i> vermutete, dass Phospholipide auf der Wasseroberfläche schwimmen.</li>

<li>1925 wurde von den niederländischen Wissenschaftlern <i>Gorter</i> und <i>Grendel</i> das <i>Bilayer-Modell</i> entwickelt:<sup id="cite_ref-18" class="reference"><a href="#cite_note-18"><span class="cite-bracket">[</span>18<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="Phospholipide" title="Phospholipide">Phospholipide</a> mit hydrophilen Gruppen sind als Doppelschicht in der Membran so angeordnet, dass die hydrophilen Gruppen der Lipide jeweils nach außen zeigen, die hydrophoben in das Innere der Doppelschicht. Allerdings ließen die beiden Forscher mit ihrem Modell den großen Proteinanteil der Biomembran völlig außer Acht.</li>

<li><span id="Einheitsmembran"></span>1935 stellten <i>J. F. Danielli</i> und <i>H. Davson</i> das klassische Modell des Aufbaus einer Biomembran vor: Die Biomembran besteht aus einer <i>bimolekularen Lipidschicht</i>. Die hydrophoben Schwänze der Lipide stehen sich gegenüber, die hydrophilen Köpfe sind von <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteinen</a> überzogen. Kurz: Protein – Lipiddoppelschicht – Protein (Sandwich-Struktur). <a href="Elektronenmikroskop" title="Elektronenmikroskop">Elektronenmikroskopische</a> Aufnahmen von Biomembranen lassen einen dreischichtigen Aufbau erkennen: zwei äußere Schichten (je 2,5 nm dick) und eine mittlere Schicht (3 nm dick). Dieses Membranmodell wird als <i>Einheitsmembran</i> (engl.: unit membrane) bezeichnet.</li>

<li>1970 Larry Frye und Michael Edidin schlossen aus Versuchen mit zwei Zellen, bei denen bestimmte Membranproteine <a href="Molek%C3%BClmarkierung" title="Molekülmarkierung">markiert</a> wurden, dass die Membran nicht statisch sein kann, sondern in ständiger Bewegung ist. Sie vereinigten die markierten Zellen und die erst getrennt vorliegenden markierten Bereiche der Membran vermischten sich.<sup id="cite_ref-PMID4098863_17-1" class="reference"><a href="#cite_note-PMID4098863-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>1972 entwickelten <i><a href="Seymour_Jonathan_Singer" title="Seymour Jonathan Singer">Seymour Jonathan Singer</a></i> und <i>G. L. Nicolson</i> das <i><a href="Fl%C3%BCssig-Mosaik-Modell" title="Flüssig-Mosaik-Modell">Flüssig-Mosaik-Modell</a></i> <i>(fluid mosaic model)</i> einer Biomembran:<sup id="cite_ref-19" class="reference"><a href="#cite_note-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <i>Globuläre Proteinmoleküle</i> „schwimmen“ in einem bimolekularen Lipidfilm. Der Lipidfilm verhält sich wie eine zähe zweidimensionale <a href="Fl%C3%BCssigkeit" title="Flüssigkeit">Flüssigkeit</a>, dadurch können Lipidmoleküle und Proteine ungehindert in der Membranebene <a href="Diffusion" title="Diffusion">diffundieren</a>. Es gibt zwei Typen der Membranassoziation von Proteinen. Integrale Proteine, auch transmembrane Proteine genannt, reichen durch die Membran hindurch. <a href="Periphere_Proteine" class="mw-redirect" title="Periphere Proteine">Periphere Proteine</a>, auch assoziierte Proteine genannt, sind der Lipid-Doppelschicht aufgelagert.</li>

<li>1983 stellten Mouritsen und Bloom das Mattress-Modell der Zellmembran vor. Es besagt, dass der in die Membran eingebettete hydrophobe Teil der Membranproteine nicht stets genau die entsprechende Größe der Zellmembran hat und sich somit Lipide verschiedener Kettenlänge passend um bestimmte Membranproteine lagern.<sup id="cite_ref-20" class="reference"><a href="#cite_note-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>Seit der Aufstellung des Flüssig-Mosaik-Modells von Singer und Nicholson 1972 wurden zahlreiche Hinweise entdeckt, die zur Formulierung des <i>dynamisch strukturierten Mosaikmodelles</i><sup id="cite_ref-21" class="reference"><a href="#cite_note-21"><span class="cite-bracket">[</span>21<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> führten. Verschiedene Untersuchungen zeigten, dass die Proteine und verschiedenen Lipidmoleküle keineswegs gleichmäßig auf der Oberfläche der Membran verteilt sind, wie es in einer reinen Flüssigkeit zu erwarten wäre. Stattdessen scheint es Gebiete mit einer hohen Konzentration von bestimmten Proteinen (sogenannte <i>Rezeptor-Inseln</i>) oder bestimmten Lipidtypen zu geben (sogenannte <i><a href="Lipid_Raft" title="Lipid Raft">Lipid Rafts</a></i>), die sich ständig umgruppieren, auflösen und wieder zusammenfinden.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.zytologie-online.net/plasmamembran_glykokalix.php">Biomembranen / Plasmamembran und Glykokalix / Flüssig-Mosaik-Modell Grafik</a></li>

<li>Phillip Eichman: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://shipseducation.net/9-2/membrane.htm"><i>From the lipid bilayer to the fluid mosaic: a brief history of membrane models.</i></a> SHiPS Resource Center: <i>Sociology, History and Philosophy of Science: teachers’ network news.</i> Vol. 9 (2), 1999.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-PMID26504250-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID26504250_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text">H. Watson: <i>Biological membranes.</i> In: <i>Essays in biochemistry.</i> Band 59, 2015, S. 43–69, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1042/bse0590043">10.1042/bse0590043</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26504250?dopt=Abstract">PMID 26504250</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4626904/">PMC 4626904</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">H. Kleinig, P. Sitte: <i>Zellbiologie</i>. 2. Auflage. Stuttgart 1986, ISBN 3-437-30528-X, S. 33.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID26232661-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID26232661_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">J. D. Nickels, J. C. Smith, X. Cheng: <i>Lateral organization, bilayer asymmetry, and inter-leaflet coupling of biological membranes.</i> In: <i>Chemistry and physics of lipids.</i> Band 192, November 2015, S. 87–99, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2015.07.012">10.1016/j.chemphyslip.2015.07.012</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26232661?dopt=Abstract">PMID 26232661</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID26098517-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID26098517_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">L. R. Forrest: <i>Structural Symmetry in Membrane Proteins.</i> In: <i>Annual review of biophysics.</i> Band 44, 2015, S. 311–337, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1146/annurev-biophys-051013-023008">10.1146/annurev-biophys-051013-023008</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26098517?dopt=Abstract">PMID 26098517</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5500171/">PMC 5500171</a> (freier Volltext).</span>

</li>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20080208055703/http://www.schenectady.k12.ny.us/putman/biology/data/biomembrane1/permeability.html"><i>Biomembrane I: Selective Permeability of Membranes</i>.</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 8. Februar 2008 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>)</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID24560031-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID24560031_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text">F. Campelo, C. Arnarez, S. J. Marrink, M. M. Kozlov: <i>Helfrich model of membrane bending: from Gibbs theory of liquid interfaces to membranes as thick anisotropic elastic layers.</i> In: <i>Advances in colloid and interface science.</i> Band 208, Juni 2014, S. 25–33, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cis.2014.01.018">10.1016/j.cis.2014.01.018</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24560031?dopt=Abstract">PMID 24560031</a> (Review).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID36738265-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID36738265_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">C. Béziat, Y. Jaillais: <i>Should I stay or should I go: the functional importance and regulation of lipid diffusion in biological membranes.</i> In: <i>Journal of experimental botany.</i> Band 74, Nummer 8, April 2023, S. 2479–2488, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/jxb%2Ferad032">10.1093/jxb/erad032</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/36738265?dopt=Abstract">PMID 36738265</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">T. Kaneda: <i>Iso- and anteiso-fatty acids in bacteria: biosynthesis, function, and taxonomic significance.</i> In: <i>Microbiol. Rev.</i> 55(2), June 1991, S. 288–302. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1886522?dopt=Abstract">PMID 1886522</a></span>

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<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">Hans Kleinig, Uwe Maier: <i>Kleinig/Sitte Zellbiologie</i>. Verlag Gustav Fischer, 1999, ISBN 3-437-26010-3.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID40091849-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID40091849_10-0">↑</a></span> <span class="reference-text">J. A. Imlay: <i>The Barrier Properties of Biological Membranes Dictate How Cells Experience Oxidative Stress.</i> In: <i>Molecular microbiology.</i> Band 123, Nummer 5, Mai 2025, S. 454–463, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/mmi.15353">10.1111/mmi.15353</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/40091849?dopt=Abstract">PMID 40091849</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1205122/">PMC 1205122</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-Alberts-11"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Alberts_11-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Alberts_11-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Alberts, Bray, Hopkin, Johnson, Lewis, Raff, Roberts, Walter, Bruce, Dennis, Karen, Alexander, Julian, Martin, Keith, Peter: <i>Essential Cell Biology</i> (2010), 3. Auflage, New York: Garland Science, Taylor & Francis Group, LLC, an informa business. ISBN 978-0815341291. S. 370.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID15726825-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID15726825_12-0">↑</a></span> <span class="reference-text">O. G. Mouritsen, M. J. Zuckermann: <i>What's so special about cholesterol?</i> In: <i>Lipids.</i> Band 39, Nummer 11, November 2004, S. 1101–1113, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s11745-004-1336-x">10.1007/s11745-004-1336-x</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15726825?dopt=Abstract">PMID 15726825</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-Molekulare_Zellbiologie-13"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Molekulare_Zellbiologie_13-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Molekulare_Zellbiologie_13-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Molekulare_Zellbiologie_13-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">Gerald Karp, Kurt Beginnen: <i>Molekulare Zellbiologie.</i> Springer, 2005, ISBN 3-540-27466-9, S. 157–230.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID1059096-14"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID1059096_14-0">↑</a></span> <span class="reference-text">P. G. Saffman, M. Delbrück: <i>Brownian motion in biological membranes.</i> In: <i><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a>.</i> Band 72, Nummer 8, August 1975, S. 3111–3113, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.72.8.3111">10.1073/pnas.72.8.3111</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1059096?dopt=Abstract">PMID 1059096</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC432930/">PMC 432930</a> (freier Volltext).</span>

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<li id="cite_note-15"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-15">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Tan, H.T. Tan, M.C. Chung: <cite style="font-style:italic">Membrane proteins and membrane proteomics</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proteomics</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>19</span>, Oktober 2008, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3924–3932</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/pmic.200800597">10.1002/pmic.200800597</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18763712?dopt=Abstract">PMID 18763712</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Biomembran&rft.atitle=Membrane+proteins+and+membrane+proteomics&rft.au=S.+Tan%2C+H.T.+Tan%2C+M.C.+Chung&rft.date=2008-10&rft.doi=10.1002%2Fpmic.200800597&rft.genre=journal&rft.issue=19&rft.jtitle=Proteomics&rft.pages=3924-3932&rft.pmid=18763712&rft.volume=8" style="display:none"> </span></span>

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<li id="cite_note-16"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-16">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: <i>Lehrbuch der Biochemie.</i> Wiley-VCH, Weinheim 2019, ISBN 978-3-527-34286-0, S. 327</span>

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4006884-5">4006884-5</a></span> </div>

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